小鼠8-氧鸟嘌呤脱氧核苷(8-oxo-dG)elisa试剂盒

小鼠8-氧鸟嘌呤脱氧核苷(8-oxo-dG)elisa试剂盒蛋白磷酸酯酶2A (protein phosphatase-2A, PP2A)是一种具有多功能的酸磷酸酯,对蛋白质的丝氨酸/苏氨酸位点具有去磷酸作用。PP2A由核心酶(结构亚基A和具催化活性的亚基C组成)和调节亚基B组成全酶。活性亚基翻译后可以进行磷酸化和甲基化修饰。PP2A催化亚基(PP2AC)的羧基端307位点酪氨酸(Tyr)磷酸化/去磷酸化由蛋白酪氨酸激酶/酪氨酸磷酸酯酶调节,Tyr307位点磷酸化后PP2A活性下降。PP2Ac羧基端309位点的亮氨酸(Leu309)的甲基化/去甲基化修饰由PP2A特异性的甲基转移酶/甲酯酶调节,活性亚基的Leu309去甲基化后,PP2A的活性下降。

在阿尔茨海默病(Alzheimer disease, AD)患者,PP2A和糖原合酶激酶3 (glycogen synthase kinase-3, GSK-3)分别是对微管相关蛋白Tau磷酸化修饰调节最为重要的蛋白磷酸酯酶和蛋白激酶,其活性调节失衡可造成Tau蛋白的异常过度磷酸化,从而导致AD样的病理改变。PP2A活性在AD患者脑组织中明显下降,但其具体的分子机制仍不清楚。我们最近研究发现,GSK-3可通过上调PP2A抑制因子-2(I2PP2A)的表达水平而抑制PP2A的活性。统计学分析资料显示,GSK-3活性与PP2A活性呈负相关,相关系数为R=0.9166; GSK-3与I2PP2A的相关性系数R=0.9158,而I-PP2A与PP2A活性的相关系数为R=-0.7164。这些研究结果提示,GSK-3可能还通过其它的途径调节PP2A的活性。 [目的] 基于上述背景,本研究拟通过在整体和细胞水平调节GSK-3活性,检测PP2Ac蛋白、Tyr307磷酸化(pY307-PP2AC)、Leu309去甲基化水平(dmL309-PP2AC)以及调节PP2A磷酸化和甲基化相关分子的变化,进一步阐明GSK-3调节PP2A活性的分子机制。

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